泛素串联结合实体2,磁珠偶联，亲和力比单个UBA结构域高至1000倍

基于已知对泛素具有亲和力的蛋白质结构域，串联泛素结合实体（Tandem Ubiquitin Binding Entities，TUBEs）已被开发用于分离和鉴定泛素化蛋白。与单个泛素结合相关结构域（UBA）相比，TUBEs对多泛素链的亲和力可提高多达1000倍。此外，TUBEs能够保护多泛素化蛋白免受去泛素化和蛋白酶体降解，从而使其即使在相对低丰度下也能被检测到。这些特性使得TUBEs能够有效地“捕获”处于多泛素化状态的蛋白质。TUBEs可用于从细胞和组织提取物中分离、富集和鉴定泛素化蛋白。与TUBE 2偶联的磁珠能够在单一步骤中高效回收多泛素化蛋白，无需离心。磁性TUBEs可以更w全地去除未结合的上清液，从而降低背景信号。多泛素化蛋白可以轻松地从TUBEs中分离出来，用于蛋白质组学研究或通过Western blot进行鉴定。

艾美捷泛素串联结合实体2,磁珠偶联：

货号：UM-0402M-1000  

标签：不适用  

分子量：不适用  

物理状态：液体  

数量：1 mL  

浓度：可变  

储存：+4℃，避免低于此温度储存  

应用：  

从细胞系、组织和器官中捕获多泛素化蛋白  

用于蛋白质组学研究的多泛素化蛋白分离  

优势：  

单步回收多泛素化蛋白  

无需离心，背景更低  

从TUBEs中高效分离多泛素化蛋白  

亲和力比单个UBA结构域高至1000倍  

避免使用过表达的亲和标签泛素进行捕获

文献参考：

1. Stormo, Adrienne ED, Farbod Shavarebi, Molly FitzGibbon, Elizabeth M. Earley, Hannah Ahrendt,Lotus S. Lum, Erik Verschueren et al 2022) "The E3 ligase TRIM1 ubiquitinates LRRK2 and controls its localization, degradation, and toxicity." Journal of Cell Biology 221, no. 4.

2. Wolf, Lucie M., Annika M. Lambert, Julie Haenlin, and Michael Boutros. (2021) "EVI/WLS function is regulated by ubiquitylation and is linked to ER-associated degradation by ERLIN2." Journal of cell science 134, no. 16: jcs257790.