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近日，Genes&Development杂志报道，研究者解析了磷酸化的Rb蛋白结构，揭示了它失活的机制。
细胞周期蛋白依赖激酶（Cdk）磷酸化视网膜神经胶质瘤蛋白（Rb）通过抑制Rb与E2F转录因子及其他调节蛋白形成复合体来驱动细胞增殖。
研究发现，Rb 608位丝氨酸的磷酸化造成一个弹性的口袋状结构域环。该机构模拟并直接阻断E2F反式激活域（E2FTD）的结合。373位苏氨酸的磷酸化诱导广泛的口袋结构和N末端结构域（RbN）的构象改变。这个揭示的多结构域Rb结构证实，RbN在变构抑制E2FTD-口袋结构域结合以及蛋白与口袋结构域特异位点的结合过程中发挥*的作用。
总之，磷酸化的Rb蛋白结构的破解为该经典生长-抑制复合体的调节机制提供了详细信息，并为了解多位点Cdk磷酸化如何诱导多结构改变，进而影响细胞周期信号通路提供了新的范例。
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