NA是除HA外的另一种病毒囊膜表面糖蛋白，以同源四聚体形式存在，呈蘑菇状，也具有亚型和株的特异性。NA在子代病毒从宿主细胞表面释放时，能防止病毒聚集，并促进病毒穿过覆盖在呼吸道上皮细胞的黏液而扩散。其机制是NA具有废除受体的酶活性，它能祛除宿主细胞表面唾液酸残基，否则当新生病毒在出芽时，会立即与唾液酸残基（病毒受体）结合并聚集而成簇成团，不能释放到细胞外。

 

    Goto等对zui早的人流感病毒分离株A／WS／33（HIND进行了研究并提出了能解释流感病毒毒力的另一种机制。A／WS／33经过在小鼠的脑内接种与多次传代获得了毒力改变的病毒株A／WSN／33，虽然HA不含多碱性氨基酸裂解序列，但在细胞培养中不需要外源丝氨酸蛋白酶就可产生病变，并且在动物传代时获得了神经嗜性和高致病力。解释A／WSN／33病毒毒力的新机理主要是病毒的NA糖蛋白能结合血清中的一种丝氨酸蛋白酶--宿主血纤维蛋白溶酶原。Goto等认为，A／WSN／33病毒NA的C末端有一个赖氨酸残基（1ys453），它能与血清中一种丝氨酸蛋白酶（即纤维蛋白酶）原连接，高水平的该蛋白酶结合在病毒粒子附近，可直接激活了HA的裂解。

 

    此外，NA 146位上一个糖基化位点的丧失对于HA的血纤维蛋白溶酶原的活性也是很重要的，因为这个糖基化位点是蛋白酶结合的空间障碍。若在NAl46位恢复这个糖基化位点，那么它就抑制了HA的血纤维蛋白溶血酶原的裂解性。而在A／WS／33病毒中，NA具有赖氨酸C末端，并且有一个糖基化位点，它不能结合血纤维蛋白溶酶原。Castrucci等（1993）通过反向遗传操作A／WSN／33的NA基因结果还显示，NA蛋白茎部长度对其生物学活性很重要，NA茎长在o～52个氨基酸的长度变化时，病毒在组织培养的复制能力无变化，然而在鸡胚中茎越长，病毒的复制能力越好，NA蛋白无茎，则病毒只局限在呼吸器官复制。